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Jun 19, 2023

Physiologische Reaktion und Proteomanalyse von Reaumuria Soongorica unter Salzstress

Scientific Reports Band 12, Artikelnummer: 2539 (2022) Diesen Artikel zitieren 2676 Zugriffe 6 Zitate 1 Details zu altmetrischen Metriken Eine Autorenkorrektur zu diesem Artikel wurde am 19. Dezember 2022 veröffentlicht

Wissenschaftliche Berichte Band 12, Artikelnummer: 2539 (2022) Diesen Artikel zitieren

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Der Salzgehalt des Bodens kann das Pflanzenwachstum stark einschränken. Dennoch verträgt Reaumuria Soongorica den Salzgehalt gut. Über groß angelegte proteomische Studien zur Reaktion dieser Pflanze auf Salzgehalt wurde jedoch noch nicht berichtet. Hier wurden R.-soongorica-Sämlinge (4 Monate alt) in einem Experiment verwendet, bei dem NaCl-Lösungen den Grad des Salzgehaltsstresses im Boden simulierten. Das Frischgewicht, das Wurzel-/Sprossverhältnis, die relative Leitfähigkeit der Blätter, der Prolingehalt und die Gesamtblattfläche von R. Soongorica unter CK- (0 mM NaCl), niedrigem (200 mM NaCl) und hohem (500 mM NaCl) Salzstress wurden bestimmt . Die Ergebnisse zeigten, dass der Prolingehalt der Blätter positiv mit der Salzkonzentration korrelierte. Mit höherem Salzgehalt nahmen zunächst das Frischgewicht der Pflanze, das Wurzel-Spross-Verhältnis und die Gesamtblattfläche zu, nahmen dann aber ab und umgekehrt, was die relative elektrische Leitfähigkeit der Blätter anbelangt. Mithilfe der iTRAQ-Proteomsequenzierung wurden 47.177.136 differenziell exprimierte Proteine ​​(DEPs) in Vergleichen mit niedrigem Salzgehalt im Vergleich zu CK, hohem Salzgehalt im Vergleich zur Kontrolle bzw. hohem Salzgehalt im Vergleich zu niedrigem Salzgehalt identifiziert. Aus den Vergleichsgruppierungen wurden insgesamt 72 DEPs weiter gescreent, von denen 34 DEPs zunahmen und 38 DEPs abnahmen. Diese DEPs sind hauptsächlich an der Translation, der ribosomalen Struktur und der Biogenese beteiligt. Schließlich wurden 21 wichtige DEPs (SCORE-Wert ≥ 60 Punkte) als potenzielle Ziele für die Salztoleranz von R. Soongolica identifiziert. Durch den Vergleich der Proteinstruktur von behandelten Blättern mit denen von CK-Blättern unter Salzstress konnten wir die wichtigsten Kandidatengene identifizieren, die der Salztoleranzfähigkeit von R. Soongolica zugrunde liegen. Diese Arbeit liefert neue Einblicke in seine physiologische Anpassungsstrategie und sein molekulares Regulierungsnetzwerk sowie eine molekulare Grundlage für die Verbesserung seiner Fortpflanzung unter Salzstressbedingungen.

Die Versalzung des Bodens ist einer der wichtigsten Umweltfaktoren, der die nachhaltige Entwicklung der Land- und Forstwirtschaft weltweit einschränkt1. Versalzung beeinträchtigt das Produktionspotenzial des Bodens, zerstört den Lebensraum von Pflanzen, verringert die Vielfalt von Lebensgemeinschaften und stört die ökologische Kette, was zur Verschlechterung oder zum Verlust von Ökosystemfunktionen führt. Jüngsten Statistiken zufolge beträgt die Gesamtfläche des Salz-Alkali-Landes weltweit 954 Millionen Hektar, mit einer jährlichen Erweiterungsrate von 10 %2,3. Besonders gefährdet sind aride und semi-aride Gebiete, in denen klimatische Bedingungen, die durch geringe Niederschläge und starke Verdunstung gekennzeichnet sind, die Anreicherung von Salz in der Bodenoberfläche zusätzlich begünstigen. Daher ist es zwingend erforderlich, dass Forscher neue Sorten salztoleranter Pflanzen kultivieren und salztolerantere Pflanzen im regionalen Anbau einsetzen.

Um mit der durch Salzstress verursachten Ionentoxizität und dem osmotischen Stress fertig zu werden, haben Pflanzen eine Reihe adaptiver Mechanismen entwickelt, um solche Schäden an Zellen und Geweben zu minimieren4. Diese bestehen hauptsächlich aus morphologischen Anpassungen5, der Regulierung osmotischer Substanzen6, der Abwehrfunktion des antioxidativen Enzymsystems7, Veränderungen im Photorespirationsweg8 und der Ionenzonenisolierung in Zellen9. Darüber hinaus können einige salzsekretierende Pflanzen Salzdrüsen bilden und diese oder Vesikel verwenden, um überschüssiges Salz aus dem Körper abzusondern, um eine große Ansammlung von Salzionen zu vermeiden10. In den letzten Jahren hat der Proteomik-Ansatz mit den rasanten Fortschritten in der Proteomik-Technologie eine leistungsstarke Abkürzung zur Vorhersage der Reaktion von Pflanzen auf Salzstressbedingungen bereitgestellt. Der Einsatz von Proteomics-Technologie zur Aufdeckung von Unterschieden in der Proteinexpression von Pflanzen unter Salzstress ist heute ein Forschungsschwerpunkt im postgenomischen Zeitalter. Frühere Studien haben die Proteinzusammensetzung und die Veränderung von Zell- und subzellulären Strukturen in verschiedenen Geweben und Organen von salzgestressten Pflanzen analysiert, beispielsweise in Lobular11, Okra12, Reis13, Luzerne14 und Lakritze15, und dabei viele salzreaktive Proteine ​​aufgedeckt, die Salzstress verursachen. Resistenzmerkmale. Dazu gehören Aquaporine, ribosomale Proteine, Hitzeschockproteine, Proteinkinasen, Ornithindecarboxylase, Ascorbatperoxidase sowie einige Transkriptionsfaktoren. Eine weitere Studie zeigt, dass Proteine, die mit der Alkaloidsynthese zusammenhängen, eine wichtige Rolle bei der Produktion pflanzlicher Sekundärmetaboliten spielen könnten16.

Reaumuria Soongorica ist ein typischer mehrjähriger, salzhaltiger halophytischer Strauch, der eine starke Anpassungsfähigkeit an Salz- und Wüstenböden zeigt und eine repräsentative dominierende Art in Salz-Alkali-Wüstengebieten von Graslandökosystemen darstellt. Diese Art spielt eine entscheidende Rolle bei der Stabilisierung von Flugsanden und trägt so dazu bei, Bodenerosion und Wüstenbildung zu verhindern17. Darüber hinaus bietet die R. Soongorica-Gemeinschaft eine gute Weide in Wüstengebieten18 mit hervorragender Bodenverbesserungswirkung19. Daher bietet diese Pflanzenart ein ideales Material für die Untersuchung und Analyse der physiologischen Reaktionen und molekularen Regulationsmechanismen, die der Salztoleranz zugrunde liegen. Bisher konzentrierten sich Studien zur Salztoleranz von R. Soongorica hauptsächlich auf seine physiologischen und biochemischen Indizes wie Ionenabsorption, Samenkeimung und antioxidative Kapazität von Kallus17,20,21, es liegen jedoch noch keine Berichte über die Auswirkungen von Salzstress vor seine Proteomik. In dieser Studie wurde NaCl verwendet, um eine Salzstressbehandlung durchzuführen, und es wurde ein Bodensalzsimulationsexperiment durchgeführt, um die physiologischen Indizes von R. Soongorica-Sämlingen zu messen. In der Zwischenzeit wurde die markierungsfreie Technologie verwendet, um die Auswirkungen von Salzstress auf die Arten und Variationen unterschiedlich exprimierter Proteine ​​in R. Soongorica-Sämlingen zu untersuchen, mit dem Ziel, die mit Salzstress verbundenen Proteine ​​abzubauen. Die Aufklärung der damit verbundenen Stoffwechselwege, die am Salztoleranzprozess von R. Soongorica beteiligt sind, kann wichtige Hinweise für die weitere Aufklärung der physiologischen und molekularen Reaktionsmechanismen von R. Soongorica-Pflanzen auf Salzstressbedingungen liefern, und dies sollte eine effektivere wissenschaftliche Grundlage für eine verbesserte Züchtung liefern Salztolerante Merkmale bei R. Soongorica.

Wie in Tabelle 1 gezeigt, waren im Vergleich zu Kontrolle A (dh 0 mM NaCl) sowohl das Frischgewicht als auch das Wurzel-/Sprossverhältnis von R. Soongorica in Gruppe B (dh 200 mM NaCl) signifikant höher. Allerdings nahmen sowohl das Frischgewicht als auch das Wurzel-/Sprossverhältnis in Gruppe C (dh 500 mM NaCl) allmählich ab. Als die NaCl-Konzentration die der Gruppe C erreichte (dh 500 mM NaCl), wurde das Wachstum von R. Soongorica deutlich gehemmt. Das Frischgewicht des oberirdischen Gewebes und des Wurzelgewebes betrug 43,82 % bzw. 50,99 % des Kontrollgewichts, und diese Unterschiede waren signifikant (P < 0,05). Unter der NaCl-Behandlung mit der B-Konzentration überstiegen der Wassergehalt des oberirdischen Gewebes und des Wurzelgewebes sowie die gesamte Blattfläche der Blätter den der Kontrolle. Wenn die NaCl-Konzentration jedoch C betrug, war der Wassergehalt des oberirdischen Gewebes und des Wurzelgewebes deutlich niedriger als der der Kontrolle.

Abb. 1-I zeigt die reaktiven Veränderungen der relativen Leitfähigkeit und des Prolingehalts von R. Soongorica-Blättern unter Salzstress. Die relative Leitfähigkeit nahm zunächst ab und stieg dann mit zunehmender NaCl-Stresskonzentration an, und die Unterschiede waren statistisch signifikant. Mittlerweile stieg auch der Prolingehalt der Blätter deutlich an (Abb. 1-II). Diese Ergebnisse deuten darauf hin, dass sich R. Soongorica an eine Salzstressumgebung anpassen kann, indem es seinen Prolingehalt auf Blattebene anpasst. Bei geringem Salzstress wurde das Zellmembransystem der Blätter von R. Soongorica durch Stress nicht geschädigt, und seine Zellmembran wies eine starke Stabilität auf und konnte sich angemessen an eine bestimmte Salzumgebung anpassen.

Auswirkungen von NaCl-Konzentrationen auf die relative Leitfähigkeit und den Prolingehalt von R. Soongorica-Blättern. I: relative Leitfähigkeit II: Prolingehalt.

Anzahl der differentiell exprimierten Proteine ​​(DEPs) und deren Venn-Diagramm-Analyse. Hinweis: A vs. B bezeichnet B im Vergleich zu A; Ebenso bezeichnet A vs. C C im Vergleich zu A und B vs. C C im Vergleich zu B. Das Gleiche gilt für die folgenden Abbildungen.

Hierarchische Clusteranalyse für unterschiedlich exprimierte Proteine ​​unter Salzstress. Hinweis: Die blaue Schattierung spiegelt den Grad der Abnahme der Proteinexpression wider, während die rote Schattierung den Grad der Zunahme der Proteinexpression widerspiegelt.

Funktionelle Klassifizierungen unterschiedlich exprimierter Proteine. Hinweis: bzw. A: RNA-Verarbeitung und -Modifikation; B: Struktur und Dynamik des Chromatins; C: Energieerzeugung und -umwandlung; E: Aminosäuretransport und -stoffwechsel; F: Nukleotidtransport und -stoffwechsel; G: Kohlenhydrattransport und -stoffwechsel; H: Coenzymtransport und -stoffwechsel; I: Lipidtransport und Stoffwechsel; J: Translation, ribosomale Struktur und Biogenese; K: Transkription; L: Replikation, Rekombination und Reparatur; M: Zellwand-/Membran-/Hüllenbiogenese; O: Posttranslationale Modifikation, Proteinumsatz, Chaperone; P: Anorganischer Ionentransport und Stoffwechsel; F: Biosynthese, Transport und Katabolismus von Sekundärmetaboliten; R: Nur allgemeine Funktionsvorhersage; S: Funktion unbekannt; T: Signaltransduktionsmechanismen; U: Intrazellulärer Transport, Sekretion und vesikulärer Transport; V: Abwehrmechanismen; Z: Zytoskelett;

Gene Ontology (GO) Annotation unterschiedlich exprimierter Proteine ​​unter Salzstress. Hinweis: Die Anreicherungsergebnisse für die drei Kategorien sind in der Abbildung dargestellt, mit jeweils bis zu 20 Elementen.

Balkendiagramme der KEGG-Anreicherungsergebnisse der Differenzialproteine.

Diagramm des Proteininteraktionsnetzwerks. Hinweis: Die „Knoten“-Kreise stellen Proteine ​​dar. Unterschiedliche Farben weisen auf unterschiedliche Proteine ​​hin. Die gerade Linie zeigt die Wechselwirkung zwischen Proteinen; Je dicker die Linie, desto stärker ist die Wechselwirkung.

Im Vergleich zu Gruppe A wurden aus Gruppe B 47 DEPs erhalten, von denen 36 Proteine ​​hochreguliert und 11 Proteine ​​herunterreguliert waren. Im Vergleich zu Gruppe A wurden aus Gruppe C 177 DEPs erhalten, von denen 126 hochreguliert und die anderen 51 Proteine ​​herunterreguliert waren. Im Vergleich zu Gruppe B wurden aus Gruppe C 136 DEPs erhalten: 67 und 69, die jeweils hoch- und herunterreguliert waren (Abb. 2-I). Die identifizierten Proteine ​​mit signifikant unterschiedlichen Ausprägungen wurden statistisch analysiert, und es wurde festgestellt, dass eine bestimmte Anzahl von Proteinen in den drei Gruppen gemeinsam war, wie in Abb. 2-II dargestellt. Offensichtlich traten in den drei Gruppen unterschiedliche Proteine ​​auf, und es gab 12, 83 bzw. 65 spezifische Proteine ​​in den Vergleichsgruppen A vs. B, A vs. C und B vs. C. Sowohl in den Gruppen A vs. B als auch A vs. C wurden 31 unterschiedliche Proteinstellen gefunden. Unter diesen wurden 27 differenzielle Proteinstellen hochreguliert und 4 herunterreguliert. In den Gruppen A vs. B und B vs. C gab es 8 unterschiedliche Proteinstellen, 3 hochregulierte und 1 herunterregulierte, während die anderen vier DEPs in den beiden Vergleichsgruppen entgegengesetzte Expressionsmuster zeigten. Es gab 67 unterschiedliche Proteinstellen in den Gruppen A vs. C und B vs. C: 37 wurden hochreguliert und 30 herunterreguliert. Diese Ergebnisse deuten darauf hin, dass bei R. Soongorica-Sämlingen signifikante Unterschiede in der Proteinexpression zwischen Bedingungen mit niedrigem Salzgehalt (B) und hohem Salzgehalt (C) auftraten. Bemerkenswerterweise wurden 83 Proteine ​​nur in A vs. C unter hohem Salzstress exprimiert, und diese Zahl übertraf die anderer Vergleichsgruppen deutlich. Dies könnte auf den Selbstschutz von Pflanzen unter hohem Salzstress hinweisen, indem sie eine höhere Genexpression initiieren.

Wie in Abb. 3 zu sehen ist, stellt jede Spalte in der Grafik eine Probe und jede Zeile ein Protein dar; Die Farbe stellt das relative Expressionsniveau eines bestimmten Proteins in der Probengruppe dar. Auf der linken Seite ist der Baum der Proteinclusterung zu sehen: Je näher die Zweige zweier Proteine ​​liegen, desto ähnlicher sind ihre Expressionsniveaus, d. h. desto ähnlicher sind die Trends in ihrer Variation. Durch die Analyse der Hoch- und Herunterregulierung verschiedener Proteine ​​in verschiedenen Probengruppen können wir feststellen, dass die Ähnlichkeit zwischen den drei wiederholten Proben in jeder Gruppe sehr hoch ist, was ein entsprechendes Screening der DEPs unterstützen würde.

Abbildung 4 zeigt, dass DEPs unter der Reaktion auf Salzstress an verschiedenen biologischen Prozessen beteiligt sind. Dazu gehörten unter anderem RNA-Verarbeitung und -Modifikation, Chromatinstruktur und -dynamik, Energieproduktion und -umwandlung, Aminosäuretransport, Nukleotidtransport und Stoffwechsel. Es gab 29 unterschiedliche Proteine ​​in der Vergleichsgruppe A vs. B, die durch die COG-Datenbank annotiert und funktionell klassifiziert werden konnten. Diese differenziellen Proteine ​​waren hauptsächlich an der Translation, der ribosomalen Struktur und Biogenese, der unbekannten Funktion, der posttranslationalen Modifikation, dem Proteinumsatz und dem biologischen Prozess der Chaperone beteiligt, von denen 21 hochreguliert und 8 herunterreguliert wurden. In der Vergleichsgruppe A vs. C wurden 112 unterschiedliche Proteine ​​anhand der COG-Datenbank annotiert und funktionell klassifiziert. Diese waren hauptsächlich an der Translation, der ribosomalen Struktur und Biogenese, der unbekannten Funktion, der allgemeinen Funktionsvorhersage und dem biologischen Prozess der Energieerzeugung und -umwandlung beteiligt 78 bzw. 34 wurden hoch- bzw. herunterreguliert. In der Vergleichsgruppe B vs. C wurden 86 unterschiedliche Proteine ​​gefunden, die durch die COG-Datenbank annotiert und funktionell klassifiziert werden konnten. Sie waren hauptsächlich an der Translation, der ribosomalen Struktur und Biogenese, der allgemeinen Funktionsvorhersage, der posttranslationalen Modifikation, dem Proteinumsatz und dem biologischen Prozess der Chaperone beteiligt, wobei 35 hochreguliert und 51 herunterreguliert waren.

Nach ihrer GO-Annotation wurden differenzielle Proteine ​​nach den Funktionskategorien molekulare Funktion (MF), Zellkomponente (CC) und biologischer Prozess (BP) klassifiziert. Die wichtigsten biologischen Funktionen des DEPS konnten durch eine GO-Signifikanzanalyse bestimmt werden. In der A-gegen-B-Kontrollgruppenanalyse wurden 276 GO-Elemente erhalten (P <0,05), bestehend aus 194 BP-Elementen, 31 CC-Elementen und 51 MF-Elementen, wobei 14 durch GO annotierte Differentialproteine ​​enthalten waren. Diese DEPs waren hauptsächlich in Bezug auf Translation, Reaktion auf externe Reize, intrazelluläre Struktur, Ribosom und Strukturbestandteil des Ribosoms sowie Stoffwechselprozess usw. angereichert. In der A-gegen-C-Kontrollgruppenanalyse wurden 495 GO-Elemente erhalten (P < 0,05). nämlich 274 BP-Elemente, 88 CC-Elemente und 133 MF-Elemente, mit 82 von GO annotierten Differentialproteinen. Diese DEPs waren hauptsächlich in Bezug auf Translation, Biosyntheseprozess, Ribosom, Membran, Strukturbestandteil des Ribosoms, Oxidoreduktaseaktivität und auf andere Weise angereichert. In der Kontrollgruppenanalyse B vs. C wurden 390 GO-Elemente erhalten (P < 0,05), darunter 213 BP-Elemente, 78 CC-Elemente und 99 MF-Elemente, wobei 50 differenzielle Proteine ​​mit GO annotiert wurden. Diese DEPs waren hauptsächlich in den Bereichen Translation, Photosynthese, Zytoplasma, kleine ribosomale Untereinheit, Strukturbestandteil des Ribosoms und RNA-Bindung usw. angereichert (Abb. 5).

Angesichts von Salzstress hängt die Proteinfunktion von der synergistischen Wirkung mehrerer Proteine ​​ab, was zu erheblichen Veränderungen in Bezug auf deren Häufigkeit führt. Die Signalweganalyse kann ein umfassenderes und systematischeres Verständnis des biologischen Prozesses liefern, für den jedes Protein relevant ist, und so auf das metabolische Netzwerk von Salzstress hinweisen und es aufdecken. Um die biologischen Funktionen der aufgedeckten DEPs besser zu verstehen, wurde ihre KEGG-Anreicherungsanalyse durchgeführt. Diese Ergebnisse zeigten, dass (Abb. 6) in der Vergleichsgruppe A vs. B die unterschiedlichen Proteine ​​in sechs Stoffwechselwegen (Sesquiterpenoid- und Triterpenoid-Biosynthese, Glucosinolat-Biosynthese, Pflanze-Pathogen-Wechselwirkung, Ribosom usw.) signifikant angereichert waren (P < 0,05). ). Die unterschiedlichen Proteine ​​der Vergleichsgruppe A vs. C waren signifikant auf 16 Stoffwechselwege angereichert (Linolsäure-Metabolismus, C5-dibasischer Säure-Metabolismus, Porphyrin- und Chlorophyll-Metabolismus usw.). Schließlich wurden die Differenzproteine ​​in der Vergleichsgruppe B vs. C signifikant auf 13 Stoffwechselwege angereichert (Glucosinolat-Biosynthese, Stickstoffstoffwechsel, SNARE-Wechselwirkungen beim vesikulären Transport usw.).

Ziel ist es, die biologische Funktion und Regulierung von DEPs in Blättern von R. Soongorica unter Salzstress zu untersuchen und die Schlüsselproteine ​​aufzudecken, die mit der Salztoleranz zusammenhängen. Hierzu wurde ein zusammengesetzter Score von PPIs (Proteininteraktionen) größer als 0,4 verwendet, um das Interaktionsnetzwerk zu bestimmen. Wie Abb. 7 zeigt, wurden in der Vergleichsgruppe A vs. B fünf Histoninteraktionen identifiziert, und insgesamt waren 17 DEPs am Proteininteraktionsnetzwerk von Sämlingen unter Salzstress beteiligt. RPS23B (40S-ribosomales Protein S23-2) und RACK1C (Rezeptor für aktivierte C-Kinase 1C) hatten 7 bzw. 6 Knotenverbindungen. Die Knotenverbindungen von AT5G18380 (40S-ribosomales Protein S16-3), RPL2-A (50S-ribosomales Protein L2) und EMB3010 (40S-ribosomales Protein S6-2) hatten jeweils die Nummer 5. Für P5CR (Pyrrolin-5-carboxylat-Reduktase), NUDT3 (Nudix-Hydrolase 3) und RPL12-A (60S ribosomales Protein L12) hatten jeweils 3 Knotenverbindungen. In der Vergleichsgruppe A vs. C waren 87 DEPs am Proteininteraktionsnetzwerk unter Salzstress beteiligt, und 18 von ihnen hatten mehr als 10 Knotenverbindungen, wobei die meisten Knotenlinien für RPS13 (30S-ribosomales Protein S13, 21) erhalten wurden. RPS10 (30S ribosomales Protein S10, 21), RPL27 (50S ribosomales Protein L27, 17), PPOX2 (Protoporphyrinogenoxidase 2, 17), RPL29 (50S ribosomales Protein L29, 14) und RPL2-A (50S ribosomales Protein L2, 14). ) usw. In der Vergleichsgruppe B vs. C waren 61 DEPs am Proteininteraktionsnetzwerk unter Salzstress beteiligt; 14 von ihnen hatten mehr als 10 Knotenverbindungen, wobei die meisten Knotenlinien für RPS13 (30S ribosomales Protein S13, 20), CFBP1 (Fructose-1,6-bisphosphatase 1, 18) und RPS10 (30S ribosomales Protein S10, 17) gefunden wurden. , RPL27 (50S-ribosomales Protein L27, 15), RPS11C (40S-ribosomales Protein S11-3, 14) und RPL5 (50S-ribosomales Protein L5, 13) usw.

Basierend auf der COG-Datenbank konnten 29, 112 und 86 DEPs in den Vergleichsgruppen A vs. B, A vs. C und B vs. C annotiert und funktionell klassifiziert werden. In Kombination mit dem differenziellen Proteininteraktionsregulationsnetzwerk wurden Proteinpunkte mit einer Knotenverbindungsnummer > 1 ausgewählt und wiederholte Proteine ​​in jeder Vergleichsgruppe integriert, um die 72 DEPs weiter auszusortieren. Unter den Salzstressbehandlungen nahm die Häufigkeit von 34 DEPs zu und die von 38 DEPs ab. An der Translation, der ribosomalen Struktur und der Biogenese waren die unterschiedlichsten Proteine ​​beteiligt, insgesamt waren es 20, von denen 17 zur Familie der ribosomalen Proteine ​​(RP) gehörten. Sechs ribosomale Proteine ​​(RPL2-A, RPL12A, RPS23B, RPS6B, RPL30A und RPS16C) wurden hochreguliert, während die Expressionsniveaus von weiteren 11 (RPL5, RPS13, RPS10, RPS2D, RPS11C, RPS20B, RPL21A, RPL27, RPS9, RPL29 und RPL7AA) wurden unter dem NaCl-Stress herunterreguliert. Diese Ergebnisse zeigten, dass R.-soongorica-Sämlinge Stress tolerieren konnten, indem sie als Reaktion auf Salzstressbedingungen Proteine ​​synthetisierten und abbauten. Darüber hinaus wurden auch einige Proteine ​​(GUN4, MRL1) mit ausgeprägten Expressionsunterschieden, aber ohne gemeldete Funktionen gefunden. Diese werden in geplanten zukünftigen Arbeiten untersucht. Der Score jedes Proteins wurde mit der Mascot-Suchsoftware22 berechnet. Bei einem Wert über 60 galt das Protein als zuverlässig. Schließlich wurden vier besorgniserregende Kategorien ermittelt und ihre zugehörigen DEPs künstlich gruppiert: jene Proteine, die mit pflanzlicher Energie und Stoffwechsel in Zusammenhang stehen, jene Proteine, die mit der Photosynthese in Zusammenhang stehen, jene Proteine, die mit pflanzlicher Abwehr und Stressresistenz in Zusammenhang stehen, und jene, die an der Proteinsynthese, -verarbeitung usw. beteiligt sind Abbau (Tabelle 2).

Der Salzgehalt ist zweifellos ein sich verschärfendes weltweites Problem und stellt einen großen abiotischen Stressfaktor dar, der das Wachstum, die Entwicklung und die Produktivität von Pflanzen beeinträchtigt23. Dennoch gibt es Unterschiede in den Mechanismen der Salzstresstoleranz zwischen verschiedenen Pflanzenarten. Osmotischer Stress ist eine direkte Reaktion von Pflanzen auf Salzstress, und Pflanzen können den entstandenen Schaden durch die Regulierung intrazellulärer regulatorischer Substanzen abmildern24,25. Darüber hinaus ist auch die Erzeugung und der Transport von Biomasse ein wichtiger Faktor bei der Beurteilung des Ausmaßes des Salzstresses in Pflanzen26. Studien haben gezeigt, dass Salzstress die pflanzliche Biomassesynthese reduziert und dass Pflanzenblätter in der Lage sind, auf Salzstress durch die schnelle Anreicherung von Prolin zu reagieren27,28,29. In unserem Experiment stiegen unter der Stressbedingung von B mit niedrigem Salzgehalt (200 mM NaCl) das Frischgewicht und das Wurzel-/Sprossverhältnis der Sämlinge von R. Soongorica an, und ein niedriger Salzgehalt hatte einen erheblichen wachstumsfördernden Effekt. Als die NaCl-Konzentration jedoch C (500 mM NaCl) erreichte, verringerten sich das Frischgewicht und das Wurzel-Spross-Verhältnis der Sämlinge und ihr Wachstum wurde deutlich gehemmt. Diese Ergebnisse, die mit denen von Nasim et al.30 für die Schmetterlingserbse übereinstimmen, könnten durch die hohe Salztoleranz von R. Soongorica im vorgeschriebenen Salzgehaltsbereich erklärt werden; Insbesondere dadurch, dass es sich effektiv auf die Akkumulation von Na+ und Cl− verlässt, um die Zellpermeabilität zu regulieren und die Expansion aufrechtzuerhalten, und durch eine effektive K+-Homöostase, um die Funktion der Stomata in den Blättern aufrechtzuerhalten. Die Hemmung des Keimlingswachstums unter Bedingungen mit hohem Salzgehalt ist wahrscheinlich auf die begrenzte Fähigkeit zurückzuführen, Na+ und Cl− in Vakuolen zu isolieren31. Der Prolingehalt in R. Soongorica-Blättern stieg mit zunehmender Salzkonzentration signifikant an, ein Ergebnis, das mit den Ergebnissen früherer Studien übereinstimmt, möglicherweise weil das Prolinsynthesegen aktiviert wurde oder die Expression des Prolinabbaugens unter Salzstress gehemmt wurde28.

Für Pflanzenwachstum und -entwicklung ist es notwendig, angesichts des Salzgehalts katabolische Energie zu produzieren. Glykolyse und der Tricarbonsäurezyklus (TCA) sind die Hauptwege zur Energieerzeugung32, und CS ist ein Schlüsselenzym des TCA-Zyklus33. Eine Hochregulierung der CS-Expression kann die Toleranz von Mais gegenüber Salzstress verbessern34. Wir fanden heraus, dass die Expression des CS-Familienproteins (CSY4) bei Stress mit niedrigem Salzgehalt (A vs. B) bzw. hohem Salzgehalt (A vs. C) um das 2,35- bzw. 3,89-fache hochreguliert wurde. Eine Hochregulierung des TCA-Signalwegs würde zur Produktion der katabolen Energie von R. Soongorica beitragen, um das Wachstum seiner Sämlinge unter Salzstressbedingungen zu unterstützen. V-ATPase spielt eine Schlüsselrolle bei der Aktivierung des sekundären aktiven Transports von Pflanzen und ist ein unverzichtbares Enzym in Pflanzen, insbesondere zur Bewältigung abiotischer Belastungen35. Beispielsweise wurde gezeigt, dass die Überexpression des Gens der V-ATPase-C-Untereinheitsproteine ​​die Salztoleranz von Tabak steigert36. Wir haben zwei Isoformen (VHA-A, VHA-E1) der V-ATPase in Blättern von R. Soongorica gefunden. Beide wurden unter Salzstress hochreguliert, während AHA4 in der Plasmamembran hochreguliert wurde. Dies kann daran liegen, dass die hochregulierten Expressionsniveaus von VHA-A, VHA-E1 und AHA4 mit der Aufnahme und dem Transport von Ca2+ und K+ verbunden sind, die an der Regulierung der Proteinhomöostase unter Salzstress beteiligt sind. Phosphoenolpyruvatcarboxykinase (PCK1) fungiert als katalytisches Enzym und wandelt Oxalacetat – zur Regulierung der Proteinhomöostase unter Salzstress – in Phosphoenolpyruvat um, ein Zwischenprodukt bei der Glykolyse37. Die erhöhte Expression dieses Proteins in R. Soongorica-Blättern unter Salzstress könnte mit der Fähigkeit dieser Pflanze, Salzstress zu tolerieren, zusammenhängen.

Die Photosynthese ist der wichtigste Prozess im pflanzlichen Stoffwechsel38. Rubisco ist ein Schlüsselenzym in der Dunkelreaktion der Photosynthese und spielt eine zentrale Rolle bei der Kohlenstofffixierung39. Unter Salzstress wurde die Expression des Rubisco-Proteins in den Blättern von Prunus mume herunterreguliert40, seine Expression in den Blättern von Haloxylon salicornicum hingegen hochreguliert41. Wir fanden heraus, dass die Rubisco (RCA)-Expression in den Vergleichsgruppen A vs. C und B vs. C herunterreguliert war, was darauf hindeutet, dass eine herunterregulierte Rubisco-Expression zu einer verringerten Lichtenergienutzung in R. Soongorica-Blättern unter Salzstress führen kann. In Pflanzen ist PSAN die Untereinheit, die den LHCII-Energietransfer zum Photosystem I (PSI)-Kern vermittelt und spielt eine wichtige Rolle bei der Förderung eines effizienten Elektronentransports von Plastocyanin zu P700. In eukaryotischen photosynthetischen Organismen ist die PSI-Untereinheit PSAF am Andocken der Elektronendonorproteine ​​Plastocyanin und Cytochrom c642 beteiligt; Salz-Alkali-Stress kann jedoch die Bindungsstabilität zwischen den Untereinheiten von PSI43 erheblich verringern. In unserer Studie waren die Expressionsniveaus von PSAN und PSAF in R. Soongorica unter Salzstress verringert, möglicherweise weil Salzstress den Elektronentransfermechanismus in seinen Blättern hemmt. Das Photosystem II (PSII) ist anfällig für photoinduzierte Schäden; Daher wird es kontinuierlich repariert, um seine Funktion aufrechtzuerhalten. Das Psb27-Protein interagiert mit der CP43-Untereinheit von PSII und ist an dieser Reparatur von PSII beteiligt. In Arabidopsis wurden zwei PSB27-ähnliche Proteine ​​(PSB27-H1 und PSB27-H2) gefunden, die an der Reparatur von PSII beteiligt sind44. Unsere Studie ergab, dass das PSB27-1-Protein in den Vergleichsgruppen A vs. C bzw. B vs. C um das 0,61- bzw. 0,65-fache herunterreguliert war, was durch eine Schädigung sowohl der Spender- als auch der Empfängerseite von PSII erklärt werden könnte und schwere Photoinhibition von PSII und PSI. Diese Ergebnisse legen nahe, dass diese vier mit der Photosynthese in Zusammenhang stehenden Proteine ​​eine wichtige Rolle bei der Reaktion der Blätter auf Salzstress spielen könnten.

Pyrrolin-5-Carbonsäure-Reduktase (P5CR) ist ein terminales Enzym, das eine entscheidende Rolle bei der Prolin-Biosynthese spielt45. Um ihre Salztoleranz zu verbessern, können die Blätter von Sorghum bicolor46 und Süßkartoffeln47 durch Überexpression des P5CR-Proteins unter Salzstress große Mengen Prolin ansammeln. In unserer Studie wurde das P5CR-Protein bei niedrigem bzw. hohem Salzstress um das 1,51- bzw. 3,11-fache hochreguliert, was weiter erklärt, warum der Prolingehalt bei Salzstress anstieg, wie in Abb. 1-II dargestellt. Es wurde vermutet, dass Prolin als Reaktion auf physiologischen Stress, der durch zu viel Salzgehalt verursacht wird, die Expression ansprechender Gene induzieren könnte. Frühere Berichte haben gezeigt, dass Salzstress die Expression von FC2 in Arabidopsis-Blättern induzierte48. Ebenso führte bei R. Soongorica hoher Salzstress zu einem Anstieg des FC2 um das 1,68-fache. Dies zeigt, dass die FC2-Proteinexpression unter Bedingungen mit hohem Salzgehalt den Transport und die Verteilung von Metall in der Zelle effektiv steuern kann, sodass jede Blattzelle ein Gleichgewicht im Steady-State erreichen kann, was eine gewisse Toleranz gegenüber Salzstress zeigt. SNARE-Proteine ​​steuern den Vesikeltransport und die Funktion der Transportmembran, transportieren Fracht zu Zielorten innerhalb und auf der Zelloberfläche und tragen so zur Zellhomöostase, Morphogenese und Krankheitserregerabwehr bei49. SYP-Proteine ​​sind eine Familie von QC-SNARE-Proteinen, die nur in Pflanzen vorkommen. Bei Arabidopsis interagiert SYP121 mit KAT1 und KC1 (K-Kanälen), um K+-Ströme in der Plasmamembran zu regulieren50. Es ist bekannt, dass die hochregulierte Expression des SlSYP51.2-Proteins die Toleranz von Tomatenpflanzen gegenüber Salzstress erhöht51. In unserer Studie wurden sowohl die SYP71- als auch die SYP131-Proteine ​​bei hohem Salzgehalt (A vs. C) hochreguliert, was darauf hindeutet, dass diese Proteine ​​in ähnlicher Weise die Aktivität von Metallionenkanälen regulieren und so die Toleranz von R. Soongorica gegenüber Salzstress verbessern könnten.

Die Ribosomensynthese kann die nukleoläre Stressreaktion auslösen und p53 aktivieren, wodurch die Stabilität der intrazellulären Umgebung aufrechterhalten wird52. Das Ribosom besteht aus zwei Teilen, dem ribosomalen Protein (RP) und der ribosomalen RNA. Das RP behält nicht nur die Konfiguration der RNA bei, sondern ist auch an der Synthese, dem Transport und der Lokalisierung von Proteinen beteiligt53. Der Salzgehalt verringerte die Expressionshäufigkeit ribosomaler Proteine ​​im Straußgras54. Li et al.55 fanden heraus, dass bei Hochlandbaumwolle unter Salzstress die Häufigkeit von zwei ribosomalen Proteinen abnahm, während die von zwei ribosomalen Proteinen zunahm. Unsere Daten zeigten, dass die Häufigkeit von drei ribosomalen Proteinen (RPL2-A, RPL12A und RPS6B) bei geringem Salzstress deutlich zunimmt, was darauf hindeutet, dass das Gesamtniveau der Proteinsynthese von R. Soongorica-Sämlingen unter Bedingungen von geringem Salzstress zunahm und das Wachstum dieser Pflanze förderte . Unter hohem Salzstress nahm die Häufigkeit von zwei ribosomalen Proteinen (RPL2-A und RPL12A) deutlich zu, während die Häufigkeit von vier ribosomalen Proteinen (RPS10, RPS2D, RPS9 und RPL7AA) deutlich abnahm. Gleichzeitig wurde jedoch die Expression eines Peptidketten-Releasing-Faktors (AT2G47020) deutlich hochreguliert, was darauf hindeutet, dass das Gesamtniveau der Proteinsynthese von R. Soongorica-Keimlingen unter Bedingungen von hohem Salzstress abnimmt. Die unterschiedliche Regulierung verschiedener ribosomaler Proteine ​​im Translationsmechanismus legt nahe, dass R. Soongorica-Keimlinge hohen Salzstress bewältigen, indem sie die Synthese und den Abbau ribosomaler Proteine ​​ausgleichen.

Samen von R. Soongorica wurden Ende Oktober 2019 in Laohukou, Wuwei, in der Provinz Gansu, China (102°58′E, 38°44′N; Höhe 1315–1375 m) gesammelt. Die durchschnittliche Jahrestemperatur, der Niederschlag und Die Verdunstung dieses Probenahmebereichs beträgt 7,5 °C, 110 mm bzw. 2.646 mm. Die Samen (Gutscheinnummern: 063–2) wurden von Dr. Samenproben wurden in der Herbarium of Scientific Research Experimental Station des Longqu Seed Orchard, der Gansu Province Academy of Qilian Water Resource Conservation Forests Research, in Zhangye deponiert. Diese Samen wurden bis zu ihrer späteren Verwendung in einen Samenlagerschrank (CZ-250FC, Top Yunong, Zhejiang, China) gegeben. Pflanzenmaterialien wurden in strikter Übereinstimmung mit den Technischen Vorschriften für die Samensammlung seltener und gefährdeter Wildpflanzen der Volksrepublik China (LYT2590–2016) gesammelt.

Die experimentelle Forschung an Pflanzen wurde in Übereinstimmung mit den technischen Vorschriften für den Anbau von Baumsamen (DB11T476-2007), dem Forstindustriestandard (LY/T 1898–2010) und dem Boden- und Wasserschutzteststandard (SD 239–87) durchgeführt, herausgegeben von das Ministerium für Wasserressourcen der Volksrepublik China. Die Experimente wurden im Versuchsschuppen Nr. 4 der Forschungsexperimentierstation Longqu Seed Orchard in Zhangye, Provinz Gansu, China (100° 22'E, 38° 78'N; Höhe 1591–1681 m) durchgeführt. Im April 2020 wurden einheitliche Samen in voller Größe ausgewählt und 8 Minuten lang mit 1 % NaClO desinfiziert und sechsmal mit hochreinem Wasser gespült. Gereinigte Samen wurden dann in eine Pflanzschale (8,5 cm Höhe × 4,5 cm Durchmesser, mit Drainagelöchern am Boden) gesät, die mit Pflanzenerde, Quarzsand und Vermiculit (3:1:1) gefüllt und mit Grundwasser berieselt war . Sie wurden in einem Gewächshaus bei einer Temperatur von 25 ± 1 °C und 50 % Luftfeuchtigkeit mit Belüftung und natürlichem Licht kultiviert. Im Juli 2020 wurde lokaler Ackerboden für die Topfversuche ausgewählt; Bei diesem Bodentyp handelt es sich um bewässerten Wüstenboden. Vor dem Umpflanzen wurde ein intelligenter Bodennährstoffanalysator (TPY-6A, Top Yunong, Zhejiang, China) verwendet, um den verfügbaren Phosphor, Ammoniumstickstoff, den Salzgehalt und den pH-Wert des getesteten Bodens zu bestimmen, die 26,6 mg/kg, 10,0 mg, 0,2 % bzw. 8,3. Anschließend wurden gleichmäßig gekeimte Sämlinge in Plastiktöpfe mit 2,5 kg Erde überführt (Topfabmessungen: 23 cm breit oben, 13 cm breit unten und 14 cm hoch). Intelligente Bewässerungssteuerungssysteme wurden verwendet, um den Bodenwassergehalt nahe der Feldkapazität (dh 60 %) zu halten. Die Salzbehandlungen wurden nach einem Monat langsamer Keimung durchgeführt. Die Sämlinge wurden auf vier Pflanzen pro Topf verdünnt, mit fünf Töpfen in jeder Gruppe, denen 0 (Kontrolle, A), 200 (niedriger Salzgehalt, B) oder 500 (hoher Salzgehalt, C) mM NaCl zugeführt wurde, also insgesamt drei Behandlungsgruppen (15 Töpfe, insgesamt 60 Setzlinge). Um Messfehler zu reduzieren, wurde jede Gruppe dreimal getestet (Tabelle 3). Entsprechend dem Versuchsaufbau wurde die entsprechende NaCl-Lösung mit entionisiertem Wasser hergestellt und mit einer Spritze gleichmäßig um das Wurzelsystem von R. Soongorica-Pflanzen gegossen. Um einen durch eine Salzschockreaktion verursachten osmotischen Schock bei Sämlingen zu vermeiden, wurde die Zielkonzentration über einen Zeitraum von 24 Stunden durch schrittweise Salzgaben erreicht. Die NaCl-Behandlung für 24–48 Stunden wurde als NaCl-Behandlung am Tag 0 festgelegt und die relevanten Indizes wurden nach 3 Tagen gemessen.

Die 10 Pflanzen jeder Behandlungsgruppe wurden mit destilliertem Wasser gewaschen und mit saugfähigem Papier getrocknet. Wir zählten dann ihren Hauptstamm, ihre Zweige und Blätter oberhalb der Rhizosphäre zu den oberirdischen Pflanzenteilen. Das Frischgewicht (FW) der Wurzeln und oberirdischen Pflanzenteile wurde ermittelt und deren Mittelwerte pro Pflanze berechnet. Anschließend wurden sie getrocknet – 30 Minuten lang bei 105 °C in einem Ofen und erneut bei 80 °C bis zur Gewichtskonstanz getrocknet – und erneut gewogen. Wir haben ihr Wurzel-Spross-Verhältnis (R/T) = Trockengewicht des unterirdischen Teils/Trockengewicht der oberirdischen Teile berechnet.

Die Gesamtoberfläche eines einzelnen Pflanzenblatts wurde mit einem Blattflächenanalysator (LI-3000C, Legol Tech, Peking, China) gemessen. Um Fehler auszuschließen, wurde zunächst die Fläche zweier sauberer Kunststoffplatten gemessen. Die R.-soongorica-Blätter wurden mit einer Schere und einer Pinzette entfernt, einzeln zwischen die beiden Plastikfolien gelegt und unter dem Scankopf hindurchgeführt, um ihre Gesamtoberfläche zu ermitteln.

Die relative Leitfähigkeit jeder Probe wurde gemäß der Messmethode von Hu et al.56 gemessen, wobei einige Modifikationen vorgenommen wurden. Wir wogen 0,3 g frische Blätter von R. Soongorica ab, spülten alle Oberflächenflecken ab, trockneten sie mit saugfähigem Papier, gaben sie in eine konische 50-ml-Flasche, fügten 20 ml entionisiertes Wasser hinzu und stellten sie anschließend 3 Stunden lang auf Raumtemperatur Wir haben die Leitfähigkeit der Lösung mit einem Leitfähigkeitsmessgerät (DDS-W, Bant Instrument, Shanghai, China) gemessen, dies aufgezeichnet, sie dann in ein thermostatisches Wasserbad bei 100 °C gegeben, 15 Minuten lang kochen lassen und abgekühlt und schließlich die Leitfähigkeit der Lösung als R2 bestimmt. Die relative Leitfähigkeit (%) in Blättern wurde als Leitfähigkeit/Endleitfähigkeit × 100 % berechnet. Der Prolingehalt der Blätter von R. Soongorica wurde wie von Sajid et al.57 beschrieben bestimmt.

Die für Blätter von R. Soongorica durchgeführte differenzielle Proteomikanalyse und Proteinidentifizierung folgte den beschriebenen Methoden von Kumaravel et al.58, Holáet et al.59 und Kumar et al.60, mit einigen eingeführten Modifikationen. Die Erstellung von Proteombibliotheken und deren Tiefensequenzierung wurden beide von der Naomi Metabolic Technology Corporation (Suzhou, China) durchgeführt.

Hierzu wurde eine bestimmte Blattprobe aus einem Ultratiefkühlschrank (–80 °C) entnommen, in flüssigem Stickstoff bei niedriger Temperatur zu feinem Pulver gemahlen und in ein EP-Röhrchen gegeben. Dann wurde eine 100-μl-Pulver-Unterprobe in ein neues EP-Röhrchen gegeben, zu dem 500 μl Methanol gegeben wurden, gut gemischt, 10 Minuten auf Eis ruhen gelassen und anschließend zentrifugiert (14.000 × g, 4 °C). ) für 5 Minuten und der anschließende Überstand wurde entfernt (viermal wiederholt). Abschließend wurde der Methanolrückstand im Niederschlag mit 1 × PBS gereinigt, 5 Minuten lang zentrifugiert (14.000 × g, 4 °C) und der Niederschlag dann gesammelt. Zu jeder Probe wurden 500 μl eines 8 M-Harnstoff-Lysepuffers hinzugefügt und dieser 10 Minuten lang auf Eis mit Ultraschall behandelt (Leistung: 15 %, Ultraschall 3 s, Stopp 3 s). Das Protein wurde durch SDS-PAGE-Elektrophorese quantifiziert.

Gemäß den quantitativen Ergebnissen des Elektrophoresediagramms wurden von jeder Probe 200 μl Proteinlysat entnommen und für einen Enzymverdau in ein Zentrifugenröhrchen gegeben. Wir fügten jedem Röhrchen 2 μl 1 M DTT (DL-Dithiothreitol, Promega, Peking, China) hinzu, vermischten es, erhitzten es 15 Minuten lang auf 56 °C und drehten es kurz durch Zentrifugieren, woraufhin es abgekühlt wurde Zimmertemperatur. Jede Probe wurde in vier Röhrchen aufgeteilt: 50 μl pro Röhrchen, zu denen 150 μl 50 mM ABC (Vectastain ABC Kit, Jinpan, Shanghai, China) hinzugefügt wurden, um eine 2 M Harnstoffkonzentration zu erreichen. Als nächstes gaben wir 1,5 μg Trypsin (Putai, Hangzhou, China) in jedes Röhrchen, vermischten es mit einer Pipettenpistole, schnitten 4 Stunden lang enzymatisch bei 37 °C und fügten dann 1,5 μg Trypsin hinzu, enzymatisch geschnitten über Nacht bei 37 °C . Nach diesem Enzymverdauprozess wurden 20 μl 10 % FA (Fisher Scientific, A117-50, Fisher, Amerika) zugegeben und bei 14.000 × g zentrifugiert, von dem der Überstand zum Entsalzen entfernt wurde. Schließlich wurde jeder Gruppe eine Probe entnommen und jeweils eine Stunde lang mittels Flüssigkeitschromatographie-Tandem-Massenspektrometrie analysiert.

Das markierte Peptid wurde in einem 0,1 M TEAB-Puffer (Triethylamincarbonat) (pH = 8,5) gelöst. Wir nahmen ein Röhrchen mit 0,1 mg des TMT-Reagenzes (TMT10plex™, Thermo Scientific™, America) heraus, fügten 12 μl Acetonitril hinzu, vermischten es 10 Sekunden lang, stellten es dann 5 Minuten lang auf Raumtemperatur und wiederholten den Vortex (dreimal), um sicherzustellen, dass das TMT-Reagenz vollständig eingemischt war. Dann wurden 10 μl des Peptids (10 μg) entfernt und dem entsprechenden TMT-Reagenz gemäß der Tabelle mit den Kennzeichnungsinformationen (Tabelle 4) zugesetzt. Verschiedene Proben wurden mit einem unterschiedlichen Markierungsreagenz markiert, diese durch Vortexen gründlich gemischt und 1 Stunde lang bei Raumtemperatur ruhen gelassen. Danach wurde die Markierungsreaktion gestoppt. Aus dieser Mischung wurde eine 1-μg-Probe entnommen und zur Entsalzung mit 150 μl 1 % FA gemischt. Zur Detektion wurde die Methode der Massenspektrometrie verwendet, bei der die Markierungseffizienz höher als 95 % sein muss, um den Standard zu erreichen. Die restlichen Gemischproben wurden zur Trennung bei –80 °C gelagert. Der Eluent wurde durch die Methode des starken Kationenaustauschs (SCX) in zwei Fraktionen gemischt und dann wurden die beiden Fraktionen auf verschiedene C18-Umkehrphasensäulen gegeben. Die Peptide wurden mit einer 80-μl-CAN-Lösung (Cer-Ammoniumnitrat, Fisher Scientific, Pittsburgh, Amerika) eluiert. Abschließend wurden die eluierten Peptide in sechs Fraktionen gemischt und für den massenspektrometrischen Nachweis bei –80 °C gelagert.

Für die Datenerfassung wurde das Massenspektrometer Orbitrap Fusion Lumos (Thermo Fisher Scientific, USA) verwendet. Die Ionenquelle war eine Nanostrom-Elektrospray-Ionenquelle (NSI) mit einer Sprühspannung von 2200 V und einer Ionentransportkapillartemperatur von 320 °C. Die Massenspektrometriedaten wurden im Positivionenmodus im datenabhängigen Erfassungsmodus (DDA) erfasst. Orbitrap wurde für vollständige Scans auf Ebene 1 verwendet. Die sekundäre Massenspektrometrieerfassung erfolgte durch Fragmentierung der Elternionen mit 38 % hochenergetischer Kollisionsdissoziation (HCD), und die daraus resultierenden Fragmentionen wurden in Orbitrap nachgewiesen.

Nach Abschluss des MS-Scans wurde das Gesamtionenflusschromatogramm des MS-Signals erhalten. Nachdem die Massenspektrumsdaten in die Proteome Discoverer-Software (PD) (v2.2, Thermo Fisher Scientific) eingegeben wurden, überprüfte die Software zunächst das Massenspektrum. Diese Massenspektrumdaten wurden mit dem in der PD-Software eingebetteten Sequest-Betriebsprogramm durchsucht. Dieselbe Software führte eine qualitative Analyse anhand der Sequest-Suchergebnisse und des Spektrums durch (nach dem ersten Screening-Schritt). Durch Extrahieren des Signalwerts der TMT-meldenden Ionen wurde der Proteinquantifizierungswert neu berechnet, der hier durch seinen Median dargestellt wird, wobei der Proteinquantifizierungswert die Summe der erhaltenen Peptidquantifizierungswerte war.

Für die Datenverarbeitung wurde Microsoft Excel 2016 und für die Darstellung die Software Origin 8.0 verwendet. Für die Varianzanalyse (ANOVA) wurde die Analysesoftware SPSS 22.0 verwendet. Die funktionelle Anreicherungsdatenbank lieferte keine Anreicherungsanalyse der Blätter von R. Soongorica. Dementsprechend wurden die identifizierten Proteinsequenzen über BLAST-Suchen mit den Hintergrundbibliotheken von GO und KEGG verglichen. Für ihre relative Quantifizierung wurde die Proteinexpressionshäufigkeit festgelegt, um die statistische Signifikanz des Unterschieds zu bestimmen und die durch Salzstress induzierten DEPs genau zu identifizieren. Wenn das Proteindifferenz-Vielfache > 1,5 und sein P-Wert < 0,05 war, wurde es als hochreguliertes Protein betrachtet; Wenn das Differenzvielfache < 0,66 und der P-Wert < 0,05 war, wurde das Protein als herunterreguliert bezeichnet. Die Funktionen aller identifizierten Proteine ​​wurden durch Durchsuchen der GO-Analyse (Gene Ontology) in der UniProt-Datenbank (http://www.uniprot.org) bestimmt und die Proteine ​​nach ihren Hauptfunktionen klassifiziert. Wir haben die Proteininteraktionsdatenbank string-DB (http://string-db.org/) (Auswahl von Arabidopsis thaliana) verwendet, um die Interaktion der verglichenen und unterschiedlich exprimierten Proteine ​​zu analysieren.

Die experimentelle Forschung und Feldstudien zu Pflanzen oder Samen in dieser Arbeit stehen im Einklang mit der Grundsatzerklärung der IUCN zur Forschung an vom Aussterben bedrohten Arten und dem Übereinkommen über den Handel mit gefährdeten Arten freilebender Tiere und Pflanzen.

Als salzsekretierende Pflanze durchlief R. Soongorica eine Reihe von Veränderungen in ihrem Wachstum und exprimierte unterschiedlich Proteine ​​in ihren Blättern, während sie unter kontrollierten Salzstressbedingungen stand. Im Hinblick auf seine Wachstumsindizes förderte ein geringer Salzgehalt (200 mM·L-1) das vegetative Wachstum (Gesamtblattfläche, Gesamtfrischgewicht, Wurzelsprossverhältnis) von R. Soongorica-Sämlingen erheblich und erhöhte gleichzeitig den Prolingehalt ihrer Blätter. Die Proteomanalyse ergab, dass energie- und stoffwechselbezogene Proteine ​​(P5CR, CSY4) und ribosomale Proteine ​​(RPL2-A, RPL12A, RPS6B) unter geringem Salzstress hochreguliert wurden. Allerdings wurde das Wachstum von R. Soongorica-Keimlingen bei hohem Salzgehalt (500 mM·L-1) deutlich gehemmt. Der Grund dafür könnte darin liegen, dass ein hoher Salzgehalt die Häufigkeit von Proteinen verringert, die mit der Photosynthese (RCA, PSAF, PSAN, PSB27-1) und ribosomalen Proteinen (RPS10, RPS2D, RPS9, RPL7AA) in Zusammenhang stehen, aber die Häufigkeit einer Peptidkette erhöht. Freisetzungsfaktor (AT2G47020). In der Zwischenzeit kann R. Soongorica auf eine Umgebung mit hohem Salzstress reagieren, indem es die Expression von Proteinen im Zusammenhang mit Energie und Stoffwechsel (VHA-A, VHA-E1, AHA4, CSY4, PCK1), Abwehr- und Anti-Stress-bezogenen Proteinen hochreguliert ( P5CR, FC2, SYP71, SYP131) und ribosomale Proteine ​​(RPL2-A, RPL12A) in seinen Blättern. Diese Proteine ​​spielen eine wichtige Rolle als potenzielles Zielprotein, das R. Soongorica die Fähigkeit zur Salztoleranz verleiht. Diese Studie legt den Grundstein für ein besseres Verständnis des molekularen Regulationsmechanismus, der der Salzstressreaktion von R. Soongorica zugrunde liegt.

Eine Korrektur zu diesem Artikel wurde veröffentlicht: https://doi.org/10.1038/s41598-022-26527-x

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Die Arbeit wurde durch die Regular Science and Technology Assistance Programs to Developing Countries (KY202002011) unterstützt; die Central Finance of Forestry Science and Technology Promotion Demonstration Funds of China (2020ZYTG15); die Natural Science Foundation der Provinz Gansu (20JR5RA035); das Science and Technology Innovation Base and Talents Program der Provinz Gansu (17JR7WA018); die National Natural Science Foundation of China (32160407); und die physiologischen Eigenschaften und der molekulare Mechanismus der Salztoleranz von Reaumuria als Reaktion auf Salzstress (GAU-QDFC-2021-10).

Hochschule für Forstwirtschaft, Gansu Agricultural University, Lanzhou, 730070, China

Shipeng Yan & Peifang Chong

Gansu Province Academy of Qilian Water Resource Conservation Forests Research Institute, Zhangye, 734000, China

Ming Zhao & Hongmei Liu

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SY und PC konzipierten und gestalteten die Experimente; SY und MZ führten die Experimente durch; SY und PC analysierten die Daten; MZ und HL steuerten Reagenzien, Materialien und Analysewerkzeuge bei; SY hat das Papier geschrieben und überarbeitet. Alle Autoren trugen zur Gestaltung des Forschungsprojekts und zur Manuskripterstellung bei.

Korrespondenz mit Peifang Chong.

Die Autoren geben an, dass keine Interessenkonflikte bestehen.

Springer Nature bleibt neutral hinsichtlich der Zuständigkeitsansprüche in veröffentlichten Karten und institutionellen Zugehörigkeiten.

Die ursprüngliche Online-Version dieses Artikels wurde überarbeitet: Die ursprüngliche Version dieses Artikels enthielt einen Fehler im Abschnitt Danksagungen. Ausführliche Informationen zu den vorgenommenen Korrekturen finden Sie in der Korrektur zu diesem Artikel.

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Nachdrucke und Genehmigungen

Yan, S., Chong, P., Zhao, M. et al. Physiologische Reaktion und Proteomanalyse von Reaumuria Soongorica unter Salzstress. Sci Rep 12, 2539 (2022). https://doi.org/10.1038/s41598-022-06502-2

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Eingegangen: 29. Oktober 2021

Angenommen: 25. Januar 2022

Veröffentlicht: 15. Februar 2022

DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-022-06502-2

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